بیوسنتز ال لیزین
لیزین
از ویکیپدیا ، دانشنامه آزاد
پرش به navigationJump به جستجو
نباید با لیزین اشتباه گرفته شود.
لیزین
لیزین لیزینsvgname
فرمول اسکلتی L-لیزین
لیزین-از-xtal-3d-bs-17.pngname
توپ و چوب مدل[1]
لیزین-از-xtal-3d-sf.pngname
فضای پر کردن مدل
نامها
IUPAC نام
(2S)-2 ، 6-Diaminohexanoic اسید (L-لیزین) (2R)-2 ، 6-Diaminohexanoic اسید (D-لیزین)
نامهای دیگر
لیزین ، لیزین ، لیزین ، لیزین ، لیزین
شناسهها
شماره CAS
70-54-2 چک DL
56-87-1 چک L
923-27-3 بررسی D
مدل 3D (JSmol)
تصویر تعاملی
Zwitterion: تصویر تعاملی
Protonated zwitterion: تصویر تعاملی
چبی
CHEBI: 25094 بررسی
چمبل
Chembl28328 بررسی
عنکبوت
843 بررسی
5747 l چک
Echa InfoCard 100.000.673 ویرایش این در ویکیداده
IUPHAR / بیت در ثانیه
724
KEGGNAME
C16440 ☒
PUBCHEM CID
866
UNII
بررسی AI4RT59273 dl
K3z4f929h6 l چک
3hq6u6424q d بررسی
اینچی
لبخند
ویژگیها
فرمول شیمیایی C6H14N2O2
جرم مولی 146.190 g·mol-1
حلالیت در آب 1.5 کیلوگرم / لیتر
فارماکولوژی
ATC کد B05XB03 (که)
صفحه اطلاعات تکمیلی
ساختار و
خواص ضریب شکست (n),
ثابت دی الکتریک (er) ، و غیره
ترمودینامیکی
رفتار فاز داده
جامد–مایع-گاز
داده های طیفی uv ، IR ، NMR، MS
مراجع جعبه اطلاعات
لیزین (نماد Lys یا K)[2] یک اسید α-آمینه است که در بیوسنتز پروتئین استفاده می شود. این شامل یک α-amino گروه (که در protonated −NH3+ فرم بیولوژیکی تحت شرایط) یک α-کربوکسیلیک اسید (که در deprotonated −COO− فرم بیولوژیکی تحت شرایط) و یک زنجیره جانبی lysyl ((CH2)4NH2) طبقه بندی آن به عنوان یک پایه شارژ (در pH فیزیولوژیکی), آلیفاتیک اسید آمینه. این است که توسط codons aaa و AAG کد گذاری. مانند تقریبا تمام اسیدهای آمینه دیگر ، α-کربن کیرال است و لیزین ممکن است به هر دو enantiomer یا مخلوط راسمیک از هر دو مراجعه کنید. به منظور این مقاله ، لیزین به enantiomer l-lysine فعال بیولوژیکی ، که در آن α-کربن در پیکربندی S است ، اشاره خواهد کرد.
بدن انسان نمی تواند لیزین را سنتز کند. در انسان ضروری است و باید از رژیم غذایی به دست آمده است. در موجودات زنده که synthesise لیزین این دو مسیر بیوسنتز این diaminopimelate و α-aminoadipate مسیر است که استخدام متمایز آنزیم ها و بسترهای و در متنوع موجودات زنده. کاتابولیسم لیزین از طریق یکی از چندین مسیر رخ می دهد که شایع ترین آن مسیر ساکاروپین است.
لیزین نقش نقش های متعددی در انسان مهمتر از همه proteinogenesis بلکه در crosslinking کلاژن پلی پپتیدهای, جذب مواد مغذی و مواد معدنی ضروری و در تولید کارنیتین است که کلیدی در متابولیسم اسید چرب. لیزین نیز اغلب در تغییرات هیستون درگیر, و در نتیجه, اثرات اپی ژنوم. گروه اپتیکی آمینو اغلب در پیوند هیدروژن و به عنوان یک پایگاه عمومی در تجزیه شرکت می کند. گروه اپس آمونیوم (nh3+) به چهارمین کربن از α-کربن متصل است که به گروه کربوکسیل (C=OOH) متصل است.
با توجه به اهمیت آن در چند فرآیندهای بیولوژیکی و کمبود لیزین می تواند منجر به چندین بیماری از جمله معیوب بافت همبند اختلال در متابولیسم اسید چرب, کم خونی و سیستمیک پروتئین-کمبود انرژی. در مقابل ، بیش از حد بودن لیزین ، ناشی از کاتابولیسم بی اثر ، می تواند باعث اختلالات عصبی شدید شود.
لیزین برای اولین بار توسط شیمیدان بیولوژیکی آلمان فردیناند هاینریش ادموند Drechsel در 1889 از کازئین پروتئین در شیر جدا شد. او آن را به نام "لیسین".[5] در سال 1902 ، شیمیدانان آلمانی امیل فیشر و فریتز Weigert ساختار شیمیایی لیزین با سنتز آن تعیین می شود.
aseman tejarart ال لیزین و انواع مواد شیمیایی را به طرفداران این ماده پر فایده ارائه می دهد.
بیوسنتز
مسیرهای بیوسنتز لیزین. دو مسیر مسئول بیوسنتز De novo از L-lysine ، یعنی مسیر diaminopimelate (a) و (B) مسیر α‑aminoadipate است.
دو مسیر در طبیعت برای سنتز لیزین شناسایی شده است. مسیر diaminopimelate (DAP) متعلق به خانواده بیوسنتز مشتق شده از آسپارتات است که همچنین در سنتز ترئونین ، متیونین و ایزولوسین دخیل است. در حالی که مسیر α-aminoadipate (AAA) بخشی از خانواده بیوسنتز گلوتامات است.
DAP مسیر است که در هر دو prokaryotes و گیاهان آغاز می شود و با dihydrodipicolinate سنتاز (DHDPS) (E. C 4.3.3.7) catalysed تراکم واکنش بین آسپارتات مشتق L-آسپارتات semialdehyde و پیروات به شکل (4S)-4-هیدروکسی-2,3,4,5-tetrahydro-(2S)-dipicolinic اسید (HTPA). این محصول پس از آن کاهش می یابد dihydrodipicolinate ردوکتاز (DHDPR) (E. C 1.3.1.26) با NAD(P)H به عنوان یک پروتون دهنده به عملکرد 2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate (THDP).[16] از این نقطه به بعد ، چهار تغییرات مسیر یافت شده است ، یعنی استیلاز ، آمینوترانسفراز, دهیدروژناز و مسیرهای ساکسینیلاز.هر دو مسیر استیلاز و ساکسینیلاز از چهار مرحله کاتالیزور آنزیم استفاده می کنند ، مسیر آمینوترانسفراز از دو آنزیم استفاده می کند و مسیر دهیدروژناز از یک آنزیم واحد استفاده می کند. این چهار نوع مسیر همگرایی در شکل گیری یکی مانده به آخر محصول مزو diaminopimelate که پس از آن enzymatically decarboxylated در یک واکنش برگشت ناپذیر catalysed by diaminopimelate دکربوکسیلاز (DAPDC) (E. C 4.1.1.20) تولید L-لیزین. مسیر DAP است که در سطوح مختلف تنظیم, از جمله بالادست در آنزیم های درگیر در پردازش آسپارتات و همچنین در dhdps اولیه کاتالیزور مرحله تراکم. لیزین گویا یک حلقه بازخورد منفی قوی در این آنزیم ها و ، پس از آن ، تنظیم کل مسیر.
مسیر AAA شامل تراکم α-ketoglutarate و استیل-CoA از طریق aaa متوسط برای سنتز L-لیزین است. این مسیر نشان داده شده است که در چندین گونه مخمر ، و همچنین پروتستان ها و قارچ های بالاتر وجود دارد. همچنین گزارش شده است که یک جایگزین از نوع AAA مسیر یافت شده است در Thermus thermophilus و Pyrococcus horikoshii که می تواند نشان می دهد که این مسیر است و بیشتر به طور گسترده ای گسترش در prokaryotes از اصل ارائه شده است.[28][29][30] اولین و عوامل محدود کننده سرعت گام در AAA مسیر تراکم واکنش بین acetyl-CoA و α‑ketoglutarate catalysed by homocitrate-سنتاز (HCS) (E. C 2.3.3.14) به متوسط homocitryl‑CoA, که توسط همان آنزیم برای تولید هموسیترات هیدرولیز می شود. هموسیترات است آنزیمی توسط homoaconitase (HAc) (Ec 4.2.1.36) به عملکرد کشورهای مستقل مشترک المنافع-homoaconitate دچار کم آبی.[32] HAc سپس کاتالیز واکنش دوم که در آن کشورهای مستقل مشترک المنافع-homoaconitate تحت آبرسانی مجدد برای تولید homoisocitrate[ محصول حاصل تحت دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو توسط homoisocitrate دهیدروژناز (HIDH) (Ec 1.1.1.87) به عملکرد α‑ketoadipate. aaa سپس از طریق یک pyridoxal 5'-فسفات (PLP)-وابسته به آمینوترانسفراز (PLP-AT) (Ec 2.6.1.39), با استفاده از گلوتامات به عنوان اهدا کننده آمینه.از این نقطه به, مسیر AAA با متفاوت [چیزی از دست رفته است در اینجا ? - > حداقل ، بخش هدر! ] در پادشاهی . در قارچ, AAA کاهش می یابد به α‑aminoadipate-semialdehyde از طریق AAA ردوکتاز (E. C 1.2.1.95) در یک فرایند منحصر به فرد که شامل هر دو adenylation و کاهش آن فعال است توسط یک phosphopantetheinyl ترانسفراز (E. C 2.7.8.7). هنگامی که semialdehyde تشکیل شده است saccharopine ردوکتاز (E. C 1.5.1.10) تبدیل شدن یک تراکم واکنش با گلوتامات و NAD(P)H به عنوان یک پروتون دهنده و ایمین است که به کاهش تولید این محصول یکی مانده به آخر, ساکاروپین.[30] مرحله نهایی مسیر در قارچ شامل ساکاروپین دهیدروژناز (SDH) (Ec 1.5.1.8) deamination اکسیداتیو ساکاروپین کاتالیزور ، و در نتیجه L-لیزین. در یک مسیر aaa متغیر موجود در برخی از پروکاریوت ها ، aaa برای اولین بار به n‑acetyl-α-aminoadipate تبدیل می شود که فسفوریله شده و سپس به طور تقلیل دهنده دفافسفوریله شده به ε-آلدهید تبدیل می شود. آلدهید است و سپس به N‑استیل-لیزین ، که داستیله به L-لیزین ترانس. با این حال ، آنزیم های درگیر در این مسیر نوع نیاز به اعتبار بیشتر.
کاتابولیسم
Saccharopine لیزین مسیر کاتابولیسم. مسیر ساکاروپین برجسته ترین مسیر برای کاتابولیسم لیزین است.
مانند تمام اسیدهای آمینه ، کاتابولیسم لیزین از جذب لیزین رژیم غذایی و یا از تجزیه پروتئین داخل سلولی آغاز شده است. کاتابولیسم نیز استفاده می شود به عنوان وسیله ای برای کنترل غلظت داخل سلولی از لیزین و حفظ حالت پایدار برای جلوگیری از اثرات سمی بیش از حد رایگان لیزین. متعددی وجود دارد که مسیرهای درگیر در لیزین کاتابولیسم اما متداول ترین است saccharopine مسیر که در درجه اول طول می کشد محل در کبد (و معادل آن ارگان) در حیوانات به طور خاص در درون میتوکندری. این معکوس از مسیر aaa قبلا شرح داده شده است. در حیوانات و گیاهان, دو مرحله از saccharopine مسیر هستند catalysed توسط bifunctional آنزیم آلفا-aminoadipic semialdehyde سنتاز (AASS) که دارای هر دو لیزین-ketoglutarate ردوکتاز (LKR) (E. C 1.5.1.8) و سدة فعالیت های, در حالی که در دیگر موجودات زنده مثل باکتری ها و قارچ ها هر دو از این آنزیم ها کد شده توسط ژن جداگانه. اولین گام شامل کاهش کاتالیزور lkr L-لیزین در حضور α-ketoglutarate برای تولید ساکاروپین ، با NAD(P)H به عنوان یک اهدا کننده پروتون عمل می کند. Saccharopine سپس دستخوش یک واکنش کم آبی بدن, کاتالیز شده توسط SDH در حضور nad+ ، برای تولید AAS و گلوتامات.aas dehydrogenase (AASD) (Ec 1.2.1.31) سپس مولکول را به AAA تخلیه می کند.پس از آن ، PLP-AT کاتالیز واکنش معکوس به مسیر بیوسنتز aaa ، و در نتیجه AAA به α-ketoadipate تبدیل شده است. محصول ، α-ketoadipate ، در حضور NAD+ و coenz decarboxylated است.
منبع: